Modificación de proteína de huauzontle: efecto en propiedades tecno funcionales, estructurales y en complejos solubles
Modificación de proteína de huauzontle: efecto en propiedades tecno funcionales, estructurales y en complejos solubles
dc.contributor.advisor | Lobato Calleros, Consuelo S. O. | |
dc.contributor.advisor | Vernon Carter, E. Jaime | |
dc.contributor.author | Herrero Galindo, Adriana | |
dc.contributor.other | Hernández Rodríguez, Blanca E. | |
dc.contributor.other | López Monterrubio, Diana Itzel | |
dc.contributor.other | Aguirre Mandujano, Eleazar | |
dc.contributor.other | Cuevas Bernardino, Juan Carlos | |
dc.date.accessioned | 2024-06-05T18:34:15Z | |
dc.date.available | 2024-06-05T18:34:15Z | |
dc.date.issued | 2024-06 | |
dc.description | Tesis (Doctorado en Ciencias Agroalimentarias) | |
dc.description.abstract | La proteína de huauzontle (Chenopodium nuttalliae Saff.) se sometió a pH alcalino, ultrasonido o calentamiento para determinar el efecto sobre las propiedades funcionales y estructurales. Adicionalmente, se estudió la formación de complejos solubles (CS) con almidón (S) modificado con Anhidrido Octenil Succínico (OSA) y se realizó su caracterización. Para determinar el pH y la relación para la formación de SC se realizaron curvas de turbidez para cada tratamiento a diferentes relaciones (1:0.50, 1:0.25, 1:1, 1:2, 1:4), en un rango de pH de 2 a 6. La relación a la que se formaron los CS entre la proteína de huauzontle y el almidón modificado en cada tratamiento fue de 1:1 proteína nativa (Pnativa-S); 1:2 para las modificadas (sonicada (PUS-S); calentada (Pcalor-S); PpH11- S). La turbidez de los complejos se mantuvo estable después de 24 h de almacenamiento a pH por encima del punto isoeléctrico de la proteína (4.3), lo que indicó la formación de complejos solubles. El pH óptimo para la formación de complejos fue alrededor de 5. La espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier (FT-IR) mostró picos característicos de la proteína (amida l, II y III), en la proteína nativa, modificada y en los complejos solubles, picos que desaparecieron o disminuyeron de tamaño, demostrando los cambios estructurales en la proteína y en complejos proteína-polisacárido. Las micrografías revelaron estructuras diferentes en forma y tamaño en la proteína nativa y modificada, mientras que en los complejos solubles se observó una aglomeración proteína-almidón. En cuanto a las propiedades tecno-funcionales de la proteína se encontraron cambios significativos. De acuerdo con los resultados obtenidos es posible la aplicación de la proteína de huauzontle en alimentos que busquen mejorar las propiedades nutricionales y estructurales. Los métodos de modificación estructural de proteínas, empleados en este trabajo de investigación nos permiten evaluar diferentes enfoques del uso de la proteína de huauzontle. | |
dc.description.sponsorship | Universidad Autónoma Chapingo, CONACyT | |
dc.identifier.uri | https://repositorio.chapingo.edu.mx/handle/123456789/3524 | |
dc.language.iso | es | |
dc.publisher | Universidad Autónoma Chapingo | |
dc.subject | Proteína vegetal, almidón modificado, complejos solubles interacciones electrostáticas, propiedades funcionales | |
dc.title | Modificación de proteína de huauzontle: efecto en propiedades tecno funcionales, estructurales y en complejos solubles | |
dc.type | Thesis |
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