Modificación de las propiedades funcionales en proteína de amaranto mediante cambios de pH y ultrasonicación

Abstract

El interés en la proteína nativa (APN) de amaranto (Amaranthus spp.) ha crecido en los últimos años, debido a su equilibrio saludable de aminoácidos esenciales, propiedades funcionales y amplia aplicación potencial en la industria alimentaria; sin embargo, su escasa solubilidad limita su aplicación en productos alimenticios. Por lo tanto, un tema de investigación en curso es explorar tecnologías de bajo costo, simples y efectivas para modificar la estructura y mejorar la funcionalidad de las proteínas, como el cambio de pH y la ultrasonicación. En este trabajo se evaluó el efecto de las condiciones de ultrasonicación (US) al 50% de amplitud por 10 min (APUS), el cambio de pH a pH 2 y 12 (APpH2 y APpH12), y la combinación de ambos (APpH2US y APpH12US) sobre los aspectos estructurales, propiedades fisicoquímicas y funcionales de APN. La APN se obtuvo por solubilización a pH 11 y precipitación a pH 4.5, con un rendimiento de 5.0 ± 0.5% y 83.29 ± 1.0% de contenido proteico. Las fracciones la hélice-α, lámina-β, giro-β y estructuras de espirales aleatorias de las estructuras de APN se vieron afectadas por el cambio de pH12 y US, pero no por el cambio de pH2. Los grupos sulfhidrilo expuestos de APN disminuyeron, mientras que los enlaces disulfuro aumentaron como resultado del cambio de pH solo o combinado con US. La APpH12US logró la mayor solubilidad. La capacidad de formación de espuma y la estabilidad aumentaron significativamente con todos los tratamientos, excepto con APpH2. El cambio de pH alcalino solo o combinado con US mejoró las propiedades funcionales de APN.